معلومة

البروتينات - علم الأحياء

البروتينات - علم الأحياء



We are searching data for your request:

Forums and discussions:
Manuals and reference books:
Data from registers:
Wait the end of the search in all databases.
Upon completion, a link will appear to access the found materials.

البروتينات

البروتينات المضطربة جوهريا

ان بروتين مضطرب جوهريا (IDP) هو بروتين يفتقر إلى بنية ثلاثية الأبعاد ثابتة أو مرتبة ، [2] [3] [4] عادةً في غياب شركاء التفاعل الجزيئي ، مثل البروتينات الأخرى أو RNA. تتراوح المهجرين من غير منظم تمامًا إلى منظم جزئيًا ويتضمن ملفًا عشوائيًا أو مجاميع تشبه الكريات المنصهرة أو روابط مرنة في بروتينات كبيرة متعددة المجالات. تعتبر أحيانًا فئة منفصلة من البروتينات جنبًا إلى جنب مع البروتينات الكروية والليفية والغشائية. [5]

لقد دحض اكتشاف الأشخاص النازحين داخليًا فكرة أنه يجب إصلاح الهياكل ثلاثية الأبعاد للبروتينات لإنجاز وظائفها البيولوجية. تم التخلي عن عقيدة بنية البروتين الجامدة بسبب الأدلة المتزايدة على أن الديناميكيات ضرورية لآلات البروتين. على الرغم من افتقارهم إلى بنية مستقرة ، فإن الأشخاص النازحين داخليًا هم فئة كبيرة جدًا ومهمة من الناحية الوظيفية من البروتينات. يمكن للعديد من الأشخاص المهجرين داخليًا اعتماد هيكل ثابت ثلاثي الأبعاد بعد الارتباط بجزيئات كبيرة أخرى. بشكل عام ، يختلف الأشخاص النازحون داخليًا عن البروتينات المهيكلة في نواح كثيرة ويميلون إلى أن يكون لديهم وظيفة مميزة وهيكل وتسلسل وتفاعلات وتطور وتنظيم. [6]


12 بروتين

بنهاية هذا القسم ، ستكون قادرًا على القيام بما يلي:

  • وصف الوظائف التي تؤديها البروتينات في الخلية والأنسجة
  • ناقش العلاقة بين الأحماض الأمينية والبروتينات
  • اشرح المستويات الأربعة لتنظيم البروتين
  • صف الطرق التي يرتبط بها شكل البروتين ووظيفته

البروتينات هي واحدة من أكثر الجزيئات العضوية وفرة في الأنظمة الحية ولها مجموعة متنوعة من الوظائف لجميع الجزيئات الكبيرة. قد تكون البروتينات هيكلية أو تنظيمية أو مقلصة أو واقية. قد تعمل في النقل أو التخزين أو الأغشية أو قد تكون سموم أو إنزيمات. قد تحتوي كل خلية في نظام حي على آلاف البروتينات ، ولكل منها وظيفة فريدة. تختلف هياكلها ، مثل وظائفها ، بشكل كبير. ومع ذلك ، فهي كلها عبارة عن بوليمرات من الأحماض الأمينية مرتبة في تسلسل خطي.

أنواع ووظائف البروتينات

الإنزيمات ، التي تنتجها الخلايا الحية ، هي محفزات في التفاعلات الكيميائية الحيوية (مثل الهضم) وعادة ما تكون بروتينات معقدة أو مترافقة. كل إنزيم خاص بالركيزة (المادة المتفاعلة التي ترتبط بالإنزيم) التي يعمل عليها. قد يساعد الإنزيم في الانهيار أو إعادة الترتيب أو تفاعلات التوليف. نحن نطلق على الإنزيمات التي تكسر ركائزها الإنزيمات التقويضية. تلك التي تبني جزيئات أكثر تعقيدًا من ركائزها هي إنزيمات بنائية ، والإنزيمات التي تؤثر على معدل التفاعل هي إنزيمات محفزة. لاحظ أن جميع الإنزيمات تزيد من معدل التفاعل ، وبالتالي فهي محفزات عضوية. مثال على الإنزيم هو الأميلاز اللعابي ، الذي يحلل ركائزه الأميلوز ، وهو أحد مكونات النشا.

الهرمونات عبارة عن جزيئات إشارات كيميائية ، عادة ما تكون بروتينات صغيرة أو منشطات ، تفرزها خلايا الغدد الصماء التي تعمل على التحكم في عمليات فسيولوجية معينة أو تنظيمها ، بما في ذلك النمو والتطور والتمثيل الغذائي والتكاثر. على سبيل المثال ، الأنسولين هو هرمون بروتيني يساعد على تنظيم مستوى السكر في الدم. (الشكل) يسرد الأنواع والوظائف الأساسية للبروتينات.

أنواع البروتين ووظائفه
نوع أمثلة المهام
الانزيمات الهاضمة الأميليز ، الليباز ، البيبسين ، التربسين تساعد في الغذاء عن طريق تقويض العناصر الغذائية إلى وحدات أحادية
المواصلات الهيموغلوبين ، الزلال تحمل المواد في الدم أو الليمفاوية في جميع أنحاء الجسم
الهيكلي أكتين ، توبيولين ، كيراتين بناء هياكل مختلفة ، مثل الهيكل الخلوي
الهرمونات الأنسولين ، هرمون الغدة الدرقية تنسيق أنظمة الجسم المختلفة & # 8217 النشاط
دفاع المناعية حماية الجسم من مسببات الأمراض الغريبة
منقبض أكتين ، ميوسين تأثير تقلص العضلات
تخزين بروتينات تخزين البقوليات ، بياض البيض (الزلال) توفير الغذاء في بداية نمو الجنين والشتلات

البروتينات لها أشكال وأوزان جزيئية مختلفة. بعض البروتينات كروية الشكل بينما البعض الآخر ليفي بطبيعته. على سبيل المثال ، الهيموغلوبين هو بروتين كروي ، لكن الكولاجين الموجود في جلدنا هو بروتين ليفي. شكل البروتين مهم لوظيفته ، والعديد من أنواع الروابط الكيميائية المختلفة تحافظ على هذا الشكل. قد تؤدي التغيرات في درجة الحرارة ودرجة الحموضة والتعرض للمواد الكيميائية إلى تغيرات دائمة في شكل البروتين ، مما يؤدي إلى فقدان الوظيفة أو تمسخ. تشتمل الترتيبات المختلفة لنفس 20 نوعًا من الأحماض الأمينية على جميع البروتينات. تم اكتشاف اثنين من الأحماض الأمينية الجديدة النادرة مؤخرًا (سيلينوسيستين وبيروليزين) ، ويمكن إضافة اكتشافات جديدة إضافية إلى القائمة.

أحماض أمينية

الأحماض الأمينية هي المونومرات التي تتكون منها البروتينات. كل حمض أميني له نفس البنية الأساسية ، والتي تتكون من ذرة كربون مركزية ، أو ألفا (α) الكربون المرتبط بمجموعة أمينية (NH2) ، ومجموعة الكربوكسيل (COOH) ، وذرة الهيدروجين. يحتوي كل حمض أميني أيضًا على ذرة أخرى أو مجموعة ذرات مرتبطة بالذرة المركزية المعروفة باسم المجموعة R ((الشكل)).


يستخدم العلماء الاسم & # 8220 amino acid & # 8221 لأن هذه الأحماض تحتوي على كل من المجموعة الأمينية ومجموعة حمض الكربوكسيل في بنيتها الأساسية. كما ذكرنا ، هناك 20 نوعًا من الأحماض الأمينية الشائعة الموجودة في البروتينات. تسعة من هذه الأحماض الأمينية الأساسية في الإنسان لأن جسم الإنسان لا يستطيع إنتاجها ونحن نحصل عليها من نظامنا الغذائي. لكل حمض أميني ، تختلف المجموعة R (أو السلسلة الجانبية) ((الشكل)).


ما هي فئات الأحماض الأمينية التي تتوقع أن تجدها على سطح بروتين قابل للذوبان & # 8217s وأيها تتوقع أن تجده في الداخل؟ ما هو توزيع الأحماض الأمينية التي تتوقع أن تجدها في بروتين مضمن في طبقة ثنائية الدهون؟

تحدد الطبيعة الكيميائية للسلسلة الجانبية طبيعة الأحماض الأمينية (أي ما إذا كانت حمضية أو قاعدية أو قطبية أو غير قطبية). على سبيل المثال ، يحتوي جلايسين الأحماض الأمينية على ذرة هيدروجين مثل المجموعة R. الأحماض الأمينية مثل الفالين والميثيونين والألانين هي أحماض غير قطبية أو كارهة للماء بطبيعتها ، في حين أن الأحماض الأمينية مثل السيرين وثريونين وسيستين هي أحماض قطبية ولها سلاسل جانبية محبة للماء. السلاسل الجانبية لليسين والأرجينين مشحونة إيجابًا ، وبالتالي فإن هذه الأحماض الأمينية هي أيضًا أحماض أمينية أساسية. يحتوي Proline على مجموعة R مرتبطة بالمجموعة الأمينية ، وتشكل بنية تشبه الحلقة. Proline هو استثناء من الهيكل القياسي للأحماض الأمينية & # 8217s لأن مجموعته الأمينية ليست منفصلة عن السلسلة الجانبية ((الشكل)).

يمثل الحرف الكبير المفرد أو الاختصار المكون من ثلاثة أحرف الأحماض الأمينية. على سبيل المثال ، يمثل الحرف V أو الرمز المكون من ثلاثة أحرف valine. كما أن بعض الأحماض الدهنية ضرورية لنظام غذائي ، فإن بعض الأحماض الأمينية ضرورية أيضًا. هذه الأحماض الأمينية الأساسية في البشر تشمل الأيزولوسين ، والليوسين ، والسيستين. تشير الأحماض الأمينية الأساسية إلى تلك الضرورية لبناء البروتينات في الجسم ، ولكن ليس تلك التي ينتجها الجسم. تختلف الأحماض الأمينية الأساسية من كائن حي إلى آخر.

يحدد تسلسل وعدد الأحماض الأمينية في النهاية شكل البروتين وحجمه ووظيفته. ترتبط الرابطة التساهمية ، أو الرابطة الببتيدية ، بكل حمض أميني ، والذي يتكون من تفاعل الجفاف. يتحد أحد الأحماض الأمينية ومجموعة الكربوكسيل # 8217s والحمض الأميني الوارد & # 8217s المجموعة الأمينية ، مما يؤدي إلى إطلاق جزيء ماء. الرابطة الناتجة هي رابطة الببتيد ((الشكل)).


المنتجات التي تشكل هذه الروابط هي الببتيدات. مع انضمام المزيد من الأحماض الأمينية إلى هذه السلسلة المتنامية ، تكون السلسلة الناتجة عبارة عن بولي ببتيد. يحتوي كل عديد ببتيد على مجموعة أمينية حرة في طرف واحد. هذه النهاية الطرفية N ، أو المحطة الأمينية ، والطرف الآخر يحتوي على مجموعة كربوكسيل حرة ، وكذلك محطة C أو الكربوكسيل. في حين أن المصطلحين متعدد الببتيد والبروتين يستخدمان أحيانًا بالتبادل ، فإن البولي ببتيد هو تقنيًا بوليمر من الأحماض الأمينية ، في حين أن مصطلح البروتين يستخدم لبولي ببتيد أو متعدد الببتيدات التي تم دمجها معًا ، وغالبًا ما يكون لها مجموعات صناعية غير ببتيدية مرتبطة ، ولها شكل مميز ، ولها وظيفة فريدة. بعد تخليق البروتين (الترجمة) ، يتم تعديل معظم البروتينات. تُعرف هذه باسم التعديلات اللاحقة للترجمة. قد يخضعون للانقسام أو الفسفرة أو قد يتطلبون إضافة مجموعات كيميائية أخرى. فقط بعد هذه التعديلات يعمل البروتين بشكل كامل.

انقر فوق خطوات تخليق البروتين في هذا البرنامج التعليمي التفاعلي.

تعتبر الأهمية التطورية للسيتوكروم ج السيتوكروم ج مكونًا مهمًا في سلسلة نقل الإلكترون ، وجزء من التنفس الخلوي ، وعادة ما يكون موجودًا في العضية الخلوية ، الميتوكوندريون. يحتوي هذا البروتين على مجموعة اصطناعية من الهيم ، ويقلل الأيون المركزي للهيم ويتأكسد بالتناوب أثناء نقل الإلكترون. نظرًا لأن دور هذا البروتين الأساسي في إنتاج الطاقة الخلوية أمر بالغ الأهمية ، فقد تغير قليلاً جدًا على مدى ملايين السنين. أظهر تسلسل البروتين أن هناك قدرًا كبيرًا من تماثل تسلسل الأحماض الأمينية السيتوكروم ج بين الأنواع المختلفة. بعبارة أخرى ، يمكننا تقييم القرابة التطورية من خلال قياس أوجه التشابه أو الاختلافات بين الحمض النووي للأنواع المختلفة أو تسلسل البروتين.

قرر العلماء أن السيتوكروم ج البشري يحتوي على 104 من الأحماض الأمينية. لكل جزيء سيتوكروم ج من كائنات مختلفة سلسلها العلماء حتى الآن ، يظهر 37 من هذه الأحماض الأمينية في نفس الموضع في جميع عينات السيتوكروم ج. يشير هذا إلى أنه قد يكون هناك سلف مشترك. عند مقارنة تسلسل البروتين البشري والشمبانزي ، لم يجد العلماء اختلافًا في التسلسل. عندما قارن الباحثون بين متواليات القرود البشرية والقرد ، كان الاختلاف الوحيد في حمض أميني واحد. في مقارنة أخرى ، يظهر تسلسل الإنسان إلى الخميرة اختلافًا في المركز 44.

هيكل البروتين

كما ناقشنا سابقًا ، يعد شكل البروتين & # 8217 أمرًا بالغ الأهمية لوظيفته. على سبيل المثال ، يمكن أن يرتبط الإنزيم بركيزة معينة في موقع نشط. إذا تم تغيير هذا الموقع النشط بسبب التغيرات المحلية أو التغييرات في بنية البروتين الكلية ، فقد يكون الإنزيم غير قادر على الارتباط بالركيزة. لفهم كيفية حصول البروتين على شكله النهائي أو تشكيله ، نحتاج إلى فهم المستويات الأربعة لبنية البروتين: الأولية والثانوية والثالثية والرباعية.

الهيكل الأساسي

الأحماض الأمينية & # 8217 التسلسل الفريد في سلسلة البولي ببتيد هو هيكلها الأساسي. على سبيل المثال ، يحتوي هرمون الأنسولين في البنكرياس على سلسلتين من عديد الببتيد ، A و B ، وهما مرتبطان ببعضهما البعض بواسطة روابط ثاني كبريتيد. الحمض الأميني الطرفي N للسلسلة A هو الجلايسين بينما الحمض الأميني C الطرفي هو الهليون ((الشكل)). تسلسل الأحماض الأمينية في السلاسل A و B فريدة بالنسبة للأنسولين.


يحدد الجين الذي يشفر البروتين في النهاية التسلسل الفريد لكل بروتين. قد يؤدي التغيير في تسلسل النوكليوتيدات لمنطقة ترميز الجين إلى إضافة حمض أميني مختلف إلى سلسلة عديد الببتيد المتنامية ، مما يتسبب في حدوث تغيير في بنية البروتين ووظيفته. في فقر الدم المنجلي ، الهيموجلوبين β تحتوي السلسلة (جزء صغير منها نعرضه في (الشكل)) على بديل واحد للأحماض الأمينية ، مما يتسبب في حدوث تغيير في بنية البروتين ووظيفته. على وجه التحديد ، فالين في β سلسلة تحل محل الجلوتاميك الأحماض الأمينية. الأمر الأكثر لفتًا للنظر هو أن جزيء الهيموجلوبين يتكون من سلسلتين ألفا وسلسلتين بيتا يتكون كل منهما من حوالي 150 من الأحماض الأمينية. لذلك يحتوي الجزيء على حوالي 600 حمض أميني. الاختلاف الهيكلي بين جزيء الهيموجلوبين الطبيعي وجزيء الخلية المنجلية - الذي يقلل بشكل كبير من متوسط ​​العمر المتوقع - هو حمض أميني واحد من 600. ما هو أكثر جاذبية هو أن ثلاثة نيوكليوتيدات لكل منها ترميز 600 من الأحماض الأمينية ، وتغيير قاعدة واحدة (طفرة نقطية) ، 1 في 1800 قاعدة تسبب الطفرة.


بسبب هذا التغيير في أحد الأحماض الأمينية في السلسلة ، فإن جزيئات الهيموجلوبين تشكل أليافًا طويلة تشوه خلايا الدم الحمراء ذات التجويف المزدوج ، أو على شكل قرص ، وتتسبب في اتخاذ شكل الهلال أو "المنجل" ، مما يؤدي إلى انسداد الأوعية الدموية ((الشكل )). هذا يمكن أن يؤدي إلى عدد لا يحصى من المشاكل الصحية الخطيرة مثل ضيق التنفس والدوخة والصداع وآلام البطن للمصابين بهذا المرض.


الهيكل الثانوي

يؤدي الطي المحلي لعديد الببتيد في بعض المناطق إلى ظهور البنية الثانوية للبروتين. الأكثر شيوعًا هي ملفات α-هيلكس و βهياكل صفائح مطوية ((الشكل)). كلا الهيكلين مثبتان في شكل روابط هيدروجينية. تتكون الروابط الهيدروجينية بين ذرة الأكسجين في مجموعة الكاربونيل في حمض أميني واحد وحمض أميني آخر يتكون من أربعة أحماض أمينية على طول السلسلة.


كل منعطف حلزوني في حلزون ألفا يحتوي على 3.6 بقايا من الأحماض الأمينية. تبرز مجموعات polypeptide & # 8217s R (المجموعات المتغيرة) من αسلسلة الحلزون. في ال β- صفيحة مطوية ، رابطة هيدروجينية بين الذرات على سلسلة البولي ببتيد & # 8217s العمود الفقري تشكل & # 8220 الطيات & # 8221. مجموعات R متصلة بالكربون وتمتد أعلى وأسفل الطية & # 8217 طيات. تتم محاذاة الأجزاء المطوية بالتوازي أو مع بعضها البعض ، وتتشكل الروابط الهيدروجينية بين ذرة النيتروجين الموجبة جزئيًا في المجموعة الأمينية وذرة الأكسجين السالبة جزئيًا في مجموعة كربونيل الببتيد الأساسية & # 8217s. ال α-هيلكس و βتوجد هياكل الألواح المطوية في معظم البروتينات الكروية والليفية وتلعب دورًا هيكليًا مهمًا.

الهيكل الثالث

الهيكل ثلاثي الأبعاد الفريد متعدد الببتيد & # 8217s هو هيكله الثالث ((الشكل)). يرجع هذا الهيكل جزئيًا إلى التفاعلات الكيميائية في العمل على سلسلة البولي ببتيد. في المقام الأول ، تخلق التفاعلات بين مجموعات R بنية ثلاثية الأبعاد معقدة للبروتين. يمكن لطبيعة مجموعات R في الأحماض الأمينية المعنية أن تتعارض مع تكوين روابط الهيدروجين التي وصفناها للهياكل الثانوية القياسية. على سبيل المثال ، مجموعات R ذات الشحنات المتشابهة تتنافر وتلك التي تحمل رسومًا مختلفة تنجذب إلى بعضها البعض (الروابط الأيونية). عندما يحدث طي البروتين ، فإن الأحماض الأمينية غير القطبية ومجموعات # 8217 الكارهة للماء تقع في البروتين الداخلي بينما توجد مجموعات R المحبة للماء في الخارج. يطلق العلماء أيضًا على أنواع التفاعل السابقة التفاعلات الكارهة للماء. يشكل التفاعل بين السلاسل الجانبية للسيستين روابط ثاني كبريتيد في وجود الأكسجين ، وهي الرابطة التساهمية الوحيدة التي تتشكل أثناء طي البروتين.


كل هذه التفاعلات ، الضعيفة والقوية ، تحدد الشكل النهائي ثلاثي الأبعاد للبروتين. عندما يفقد البروتين شكله ثلاثي الأبعاد ، فقد لا يكون فعالاً.

هيكل رباعي

في الطبيعة ، تتكون بعض البروتينات من عدة عديدات ببتيدات ، أو وحدات فرعية ، ويشكل تفاعل هذه الوحدات الفرعية البنية الرباعية. تساعد التفاعلات الضعيفة بين الوحدات الفرعية على استقرار الهيكل العام. على سبيل المثال ، يحتوي الأنسولين (بروتين كروي) على مزيج من روابط الهيدروجين وثاني كبريتيد التي تجعله يتكتل في الغالب على شكل كرة. يبدأ الأنسولين كبولي ببتيد واحد ويفقد بعض التسلسلات الداخلية في وجود تعديل ما بعد الترجمة بعد تكوين روابط ثاني كبريتيد التي تربط السلاسل المتبقية معًا. ومع ذلك ، فإن الحرير (بروتين ليفي) يحتوي على أ β- هيكل صفائح مطوي ناتج عن الترابط الهيدروجيني بين السلاسل المختلفة.

(الشكل) يوضح المستويات الأربعة لبنية البروتين (الابتدائي والثانوي والثالث والرباعي).


تمسخ وطي البروتين

كل بروتين له تسلسله الفريد الخاص به والشكل الذي تجمعه التفاعلات الكيميائية معًا. إذا تعرض البروتين لتغيرات في درجة الحرارة أو درجة الحموضة أو التعرض للمواد الكيميائية ، فقد يتغير هيكل البروتين ويفقد شكله دون أن يفقد تسلسله الأساسي فيما يسميه العلماء تمسخًا. غالبًا ما يكون التمسخ قابلاً للانعكاس نظرًا لأنه يتم الاحتفاظ بالبنية الأولية متعددة الببتيد & # 8217s في العملية إذا تمت إزالة عامل تغيير الطبيعة ، مما يسمح للبروتين باستئناف وظيفته. في بعض الأحيان يكون التمسخ لا رجوع فيه ، مما يؤدي إلى فقدان الوظيفة. أحد الأمثلة على تمسخ البروتين الذي لا رجعة فيه هو قلي البيضة. بروتين الألبومين في بياض البيض السائل يغير خصائصه عند وضعه في مقلاة ساخنة. لا تفسد جميع البروتينات في درجات الحرارة العالية. على سبيل المثال ، تحتوي البكتيريا التي تعيش في الينابيع الساخنة على بروتينات تعمل في درجات حرارة قريبة من الغليان. تعد المعدة أيضًا حمضية جدًا ، وتحتوي على درجة حموضة منخفضة ، وتؤدي إلى تغيير طبيعة البروتينات كجزء من عملية الهضم ، ومع ذلك ، تحتفظ إنزيمات المعدة الهضمية بنشاطها في ظل هذه الظروف.

يعد طي البروتين أمرًا بالغ الأهمية لوظيفته. اعتقد العلماء في الأصل أن البروتينات نفسها مسؤولة عن عملية الطي. اكتشف الباحثون مؤخرًا أنهم غالبًا ما يتلقون المساعدة في عملية الطي من مساعدي البروتين أو المرافقين (أو المرافقين) الذين يرتبطون بالبروتين المستهدف أثناء عملية الطي. إنها تعمل عن طريق منع تراكم عديد الببتيد الذي يشتمل على بنية البروتين الكاملة ، وينفصلون عن البروتين بمجرد طي البروتين المستهدف.

للحصول على منظور إضافي حول البروتينات ، شاهد هذه الرسوم المتحركة المسماة "الجزيئات الحيوية: البروتينات".

ملخص القسم

البروتينات هي فئة من الجزيئات الكبيرة تؤدي مجموعة متنوعة من الوظائف للخلية. إنها تساعد في عملية التمثيل الغذائي من خلال العمل كأنزيمات أو ناقلات أو هرمونات ، وتوفر الدعم الهيكلي. اللبنات الأساسية للبروتينات (المونومرات) هي أحماض أمينية. يحتوي كل حمض أميني على كربون مركزي يرتبط بمجموعة أمينية ومجموعة كربوكسيل وذرة هيدروجين ومجموعة R أو سلسلة جانبية. يوجد 20 نوعًا شائعًا من الأحماض الأمينية ، كل منها يختلف في المجموعة R. تربط رابطة الببتيد كل حمض أميني بجيرانه. سلسلة الأحماض الأمينية الطويلة عبارة عن بولي ببتيد.

يتم تنظيم البروتينات على أربعة مستويات: الابتدائي والثانوي والثالثي والرباعي (اختياري). الهيكل الأساسي هو الأحماض الأمينية & # 8217 التسلسل الفريد. الطي المحلي متعدد الببتيد & # 8217s لتشكيل هياكل مثل α-هيلكس و βتشكل الورقة المطوية الهيكل الثانوي. الهيكل العام ثلاثي الأبعاد هو الهيكل الثالث. عندما يتحد اثنان أو أكثر من عديد الببتيدات لتشكيل بنية البروتين الكاملة ، يكون التكوين هو البروتين والبنية الرباعية # 8217s. يرتبط شكل البروتين ووظيفته ارتباطًا وثيقًا. قد يؤدي أي تغيير في الشكل بسبب التغيرات في درجة الحرارة أو درجة الحموضة إلى تمسخ البروتين وفقدان الوظيفة.

أسئلة الاتصال المرئي

(الشكل) ما هي فئات الأحماض الأمينية التي تتوقع أن تجدها على سطح البروتين القابل للذوبان ، وأيها تتوقع أن تجده في الداخل؟ ما هو توزيع الأحماض الأمينية التي تتوقع أن تجدها في بروتين مضمن في طبقة ثنائية الدهون؟


وظائف البروتينات المحيطية

الدعم

يمكن أن توفر البروتينات المحيطية نقطة الارتباط هذه بغشاء الخلية. تستخدم الخلايا الهيكل الخلوي والمصفوفة خارج الخلية بعدة طرق. في أغلب الأحيان ، يتم استخدامها للتحكم في شكل الخلية وحجمها. يوفر الهيكل الخلوي أيضًا وظائف للتنقل حول منتجات التمثيل الغذائي ، ويمكن إنهاء أو البدء من البروتينات الطرفية المختلفة. على سبيل المثال ، حزمة من البروتينات معبأة حديثًا في جهاز جولجي قد تتحرك من خلال العصارة الخلوية باستخدام الهيكل الخلوي. عندما تصل إلى غشاء الخلية المراد طرده ، تتعرف بروتينات محيطية معينة على الحزمة ، وتبدأ عملية طردها.

تواصل

المصفوفة خارج الخلية ، إلى جانب توفير الدعم الهيكلي ، هي أيضًا شبكة واسعة لجمع المعلومات في العديد من الخلايا. على سبيل المثال ، تستخدم البكتيريا سلسلة من التفاعلات تبدأ في خيوط مصفوفة خارج الخلية لتحفيز البروتينات المحيطية. ثم تنقل هذه البروتينات الرسالة إلى بروتينات متكاملة ، ويتم نقل الرسالة داخل الخلية. هنا يتم تمريره إلى بروتين محيطي آخر ، وفي النهاية تبدأ الاستجابة.

بهذه الطريقة ، يمكن للكائن أو الخلية المجهرية أن تتعلم الكثير عن بيئتها المباشرة. وبهذه الطريقة تتفاعل الخلايا التي تنمو معًا لتشكل كائنًا متعدد الخلايا وتتوقف عن النمو في الوقت المناسب. تخلق البروتينات المحيطية ، بالإضافة إلى العديد من البروتينات والإشارات الكيميائية الأخرى ، تفاعلات متسلسلة يمكن أن تحفز استجابة من الحمض النووي أو العضيات الأخرى. بهذه الطريقة ، يمكن للخلية أن تنمو أكثر ، وتتفاعل مع خطر ما ، أو حتى تطلق سمومًا من تلقاء نفسها بناءً على بيئتها الدقيقة والإشارات التي تتلقاها.

بالإضافة إلى ذلك ، يمكن للعديد من البروتينات المحيطية أن تلتصق بالغشاء وتنفصل عنه ، بناءً على عوامل معينة مثل الأس الهيدروجيني ودرجة الحرارة. يتيح ذلك للخلية تطوير تكتيكات مختلفة لبيئات مختلفة ، بالإضافة إلى عمليات التحكم مثل إشارات الخلية واستقبال الهرمونات.

الانزيمات

توجد العديد من البروتينات المحيطية على سطح أغشية الخلايا لتقوم بعمل معين المادة المتفاعلة. قد يكون هذا لتحطيمه أو دمجه مع جزيء آخر. غالبًا ما تكون البروتينات المحيطية ذات وظائف الإنزيم البسيطة عبارة عن بروتينات محيطية لأن الجزيئات التي تصنعها مطلوبة داخل أو بالقرب من غشاء الخلية. على سبيل المثال ، العديد من الإنزيمات التي تتحكم في تخليق وتدمير غشاء الخلية نفسها هي بروتينات محيطية.

نقل الجزيء

تشارك العديد من البروتينات المحيطية أيضًا في نقل الجزيئات الصغيرة أو الإلكترونات. هذه البروتينات ، بسبب تقاربها مع غشاء الخلية ، تسمح لردود الفعل بالبقاء في مساحة ضيقة ، وتكون منسقة للغاية. تم العثور على العديد من البروتينات داخل سلسلة نقل الإلكترون هي بروتينات محيطية. تنقل هذه البروتينات الإلكترونات من بروتينات متكاملة ترتبط بها ، ويمكنها أن تمرر الإلكترونات إلى بروتينات وجزيئات أخرى. بشكل فعال ، هذا يخزن الطاقة من انهيار منتجات تحلل السكر إلى جزيئات يسهل الوصول إليها ، أو ATP. يمكن للجزيئات الأخرى ، التي تكون كارهة للماء ، أن ترتبط بالبروتينات المحيطية وتمريرها عبر طرق مختلفة عبر الغشاء أو عبره.

1. الديفينسين هو نوع من الجزيئات ينتجه الجهاز المناعي للحشرات. تلتصق هذه البروتينات المحيطية بسطح الخلايا البكتيرية وتحدث ثقبًا صغيرًا. يؤدي هذا بدوره إلى فتح الخلية ، مما يسمح لمحتوياتها بالخروج ، مما يؤدي إلى قتل البكتيريا. لماذا من المهم أن تكون مركبات الدفاع عن النفس بروتينات محيطية؟
أ. ليس مهما
ب. تنجذب البروتينات المحيطية إلى أغشية الخلايا ، حيث تعمل
ج. تحتاج بروتينات الديفينسين إلى الاندماج في الغشاء

2. لماذا تحتوي البروتينات الطرفية على أحماض أمينية محبة للماء بدلاً من أحماض أمينية كارهة للماء على سطحها؟
أ. لتشكيل روابط مع المنطقة المحبة للماء لغشاء الخلية
ب. ليغلق نفسه مع الغشاء
ج. لمنع الجزيء من الانفصال عن الغشاء

3. ما هو الفرق الرئيسي بين البروتين المتكامل والبروتين المحيطي؟
أ. تجلس البروتينات المتكاملة على سطح الخلية
ب. تعبر البروتينات المحيطية غشاء الخلية
ج. تعبر البروتينات المتكاملة إلى منطقة الغشاء الكارهة للماء


هيكل البروتين

كما تمت مناقشته سابقًا ، فإن شكل البروتين مهم لوظيفته. على سبيل المثال ، يمكن أن يرتبط الإنزيم بركيزة معينة في موقع يُعرف باسم الموقع النشط. إذا تم تغيير هذا الموقع النشط بسبب التغيرات المحلية أو التغييرات في بنية البروتين الكلية ، فقد يكون الإنزيم غير قادر على الارتباط بالركيزة. لفهم كيفية حصول البروتين على شكله النهائي أو تشكيله ، نحتاج إلى فهم المستويات الأربعة لبنية البروتين: الأولية والثانوية والثالثية والرباعية.


البروتينات

لا يوجد سوى 20 في المجموع يستخدمها البشر ، على الرغم من وجود العديد من الأنواع الأخرى التي تستخدمها الكائنات الحية المختلفة.

تفسير:

ألانين - علاء - أ
أرجينين - أرج - ر
اسباراجين - ASN - N
حمض الأسبارتيك - أس - د
Cysteine ​​- cys - C (فقط الأحماض الأمينية مع ذرة الكبريت)
حمض الجلوتاميك - جلو - إي (حمض أميني يرمز إلى كرات الدم الحمراء الطبيعية)
جلايسين - غلي - ج
الهيستيدين - له - ح
Isoleucine - إيل - أنا
لوسين - ليو - لام
ليسين - ليس - ك
ميثيونين - ميت - M (أول حمض أميني يتم إنتاجه في الريبوسوم)
فينيل ألانين - فينيل ألانين - ف
برولين - برو - P.
سيرين - سر - اس
ثريونين - ث - ت
التربتوفان - trp - W
تيروزين - صور - Y
Valine - val - V (حمض أميني يرمز لفقر الدم المنجلي)

هناك نوعان من الأحماض الأمينية: أحماض أمينية أعسر وأيمن. هم ايزومرات من بعضها البعض. بشكل عام ، يتم استخدام الأحماض الأمينية اليسرى فقط.

الأحماض الأمينية الأساسية هي تلك التي لا يستطيع الجسم إنتاجها بمفرده ، لذلك يحتاج إلى استهلاك هذه الجزيئات من الطعام لتلبية المتطلبات. الأحماض الأمينية الأساسية التسعة هي هيستيدين ، إيزولوسين ، ليسين ، ليسين ، ميثيونين ، فينيل ألانين ، ثريونين ، تريبتوفان ، وفالين

الاعتمادات: كتاب علم الأحياء الخاص بي لمستويات AS و A.

إجابة:

هناك عدد لا يحصى من الوظائف التي تؤديها البروتينات. المدرجة أدناه هي الأكثر شيوعًا.

تفسير:

ملخص الجدول:

1) الانزيمات. تتضمن كل عملية يتم إجراؤها في الجسم ، في مرحلة ما أو كليًا ، تفاعلًا كيميائيًا. تستمر التفاعلات الكيميائية وفقًا لقانون فيزيائي يُعرف باسم Gibbs Free Energy. يفرض هذا القانون أنه يجب وضع الطاقة في نظام من أجل حدوث تفاعل كيميائي. يشار إلى كمية الطاقة اللازمة لبدء التفاعل باسم "طاقة التنشيط". طاقة التنشيط هذه ليست متاحة دائمًا بسهولة ، وهذا النوع من التفاعل غير تلقائي. هذا هو السبب الانزيمات يوجد. الانزيمات تحفيز رد فعل ، مما يعني أنها تسرعها وتسمح لها بالمضي قدمًا بشكل أسرع من تلقاء نفسها.

أ. الإنزيم هو بروتين متخصص يخفض طاقة التفعيل. لا يضيف طاقة للنظام ، بل يقلل من كمية الطاقة المطلوبة لبدء التفاعل. يجب التركيز بشكل خاص على حقيقة أن المتطلبات قد تم تخفيضها ، حيث أن هذا هو المكان الذي يعاني فيه الطلاب بشكل متكرر من المفاهيم الخاطئة. (إنزيمات لاتفعل إضافة الطاقة إلى التفاعل).

تقلل الإنزيمات من طاقة التنشيط:

تقلل الإنزيمات من طاقة التنشيط التي يتطلبها التفاعل عن طريق الارتباط بـ "الركيزة" (الجزيء الذي تساعد الإنزيمات في التفاعل). تناسب الركائز عادة إنزيمات معينة ، مما يجعل الإنزيمات أدوات دقيقة للغاية.

ملحوظة: قد يحتوي الإنزيم على أكثر من ركيزة واحدة.

في التفاعلات الكيميائية ، لا يمكن أن يحدث شيء قبل أن تكون الجزيئات قريبة من بعضها البعض. وبالتالي ، تقلل الإنزيمات من طاقة التنشيط من خلال الارتباط بالمركبين اللازمين للتفاعل الكيميائي - الجمع بينهما. يؤدي هذا إلى زيادة إنتاجية الخلية بشكل كبير ، حيث يلغي الحاجة إلى انتظار "اصطدام" الجزيئات ببعضها البعض.

ملحوظة: إذا تم السماح لجميع التفاعلات الضرورية للحياة بالاستمرار بدون إنزيمات ، فلن تتمكن حتى أبسط أنواع البكتيريا من البقاء على قيد الحياة! الإنزيمات ضرورية للغاية.

هناك طرق أخرى يمكن أن يساعد بها الإنزيم في حدوث رد فعل. تستمر إحدى هذه الآليات عن طريق الارتباط بالركيزة ، ثم فتح الركيزة لاحقًا بحيث تتعرض مجموعاتها الوظيفية. هذا يسمح للتفاعل ، الذي عادة لا يستمر على الإطلاق (بسبب موقع التفاعل المغلق) بالحدوث.

2) البروتينات الهيكلية. تشكل الإنزيمات جزءًا كبيرًا من وظائف البروتين ، لكن البروتينات مفيدة أيضًا في العديد من التطبيقات الأخرى. على سبيل المثال ، لا تستطيع الخلايا والأنسجة الحفاظ على بنيتها بدون البروتينات الهيكلية . الكولاجين هو بروتين هيكلي معروف. غالبًا ما يوجد هذا البروتين في المصفوفة خارج الخلية (المساحة خارج الخلية) التي تربط أشياء مثل الأوتار والأربطة معًا.

بروتين هيكلي آخر موجود في جسم الإنسان يسمى الأكتين. يعد هذا جزءًا حيويًا من الهياكل الخلوية لخلايانا ، وبالتالي فهو مهم جدًا للشكل والتشكيل الذي يحملونه.

3) بروتينات النقل. لا يمكن للأكسجين والهرمونات والعديد من المواد الأخرى السفر في جميع أنحاء الجسم دون مساعدة. لهذا ، تأتي بروتينات النقل في متناول اليد. فكر فيهم مثل سيارة أجرة. في بعض الأحيان ، يجد الفرد نفسه في مكان غير مألوف ، ولا يمكنه الوصول إلى المكان الذي يرغب فيه. لذلك ، يستدعي سيارة أجرة. بروتينات النقل هي سيارات الأجرة. لا يمكن للأكسجين أن يطفو بحرية في دم الإنسان ، لأسباب مختلفة ، لذلك يرتبط به بروتين يسمى الهيموجلوبين ويأخذه إلى وجهته.

4) البروتينات الحركية. العضلات مهمة لأنها تعمل معًا لإنتاج حركات معقدة. ستكون هذه الحركات مستحيلة بدون وجود البروتينات الحركية. البروتينات مثل الميوسين قادرة على تغيير شكلها استجابةً للمحفزات الكيميائية ، مما يسمح للخلايا التي تمتلكها بتغيير شكلها. هذه هي الطريقة التي يقومون بها بتسريع وضعهم في الفضاء ثلاثي الأبعاد.

5) بروتينات التخزين. تشكل بعض المواد التي تعتمد عليها أجسامنا للبقاء خطرة على الأنسجة المحيطة إذا تُركت للانجراف دون عوائق. لذلك هناك بروتينات التخزين . على سبيل المثال ، يتم تخزين الحديد في الكبد بواسطة بروتين يعرف باسم الفيريتين.

6) بروتينات الإشارة. يعمل النظام الهرموني في الجسم كنظام بريدي معقد للغاية. بروتينات الإشارة ، غالبًا الهرمونات ، عبارة عن مركب متخصص يتم تصنيعه لإرسال رسالة إلى مكان محدد أو واسع. بعض بروتينات الإشارة إرسال رسالة إلى كل خلية في الجسم ، وبعضها محدد للغاية بحيث لا يمكن التعرف عليها إلا لنوع واحد من الخلايا. تحمل هذه البروتينات أوامر مثل عامل نمو الأعصاب ( NGF), عامل نمو البشرة ( EGF) والعديد من الآخرين.

7) بروتينات المستقبل. إذا كانت هناك بروتينات إشارة ، فيجب أن يكون هناك شخص ما لتلقيها. مثال معروف هو مستقبلات الأسيتيل كولين، الموجودة في خلايا العضلات عند التقاطعات العصبية العضلية. هذه مطابقة محددة ، قادرة على التعرف على بروتينات إشارة محددة.

8) البروتينات المنظمة للجينات. يعد التعبير الجيني معقدًا للغاية ، حيث يتم تنظيمه بواسطة البروتينات ، ويتم تحريره ، وتلفه أحيانًا ، وإعادة تحريره ، وإسكاته أحيانًا. من أجل نسخ الجين بشكل صحيح بواسطة بوليميراز الحمض النووي الريبي ، هناك بعض الاتجاهات في الترتيب. إذا تم التعبير عن جميع الجينات في وقت واحد ، فستكون الكائنات البيولوجية عبارة عن عبث مجمع من البروتينات بالفعل!

لتصحيح هذا ، تستخدم الخلية بروتينات تسمى البروتينات التنظيمية . ترتبط هذه بجزيء الحمض النووي وتقوم بأحد شيئين: تنشيط التعبير الجيني ، أو تثبيطه. تحتوي البكتيريا على مثبط اللاكتوز الذي يمنع الإنزيم الضروري لتقويض اللاكتوز من الظهور عندما لا يتوفر مثل هذا السكر. وبالمثل ، هناك بروتينات ترتبط بشريط الحمض النووي عند الحاجة إلى التعبير عن جين معين - يتم تنفيذ ذلك عادةً بواسطة بروتين مشارك في مسار نقل الإشارة.

تثبيط البروتين التنظيمي أو إيقاف تشغيل الجين:

9) متنوع. كما هو موضح أعلاه ، تمتلك الخلايا أكثر بكثير من مجرد ثماني فئات من البروتينات. ومع ذلك ، بخلاف الفئات الثمانية العريضة ، فإن البروتينات التي لا تتناسب مع الحدود عادة ما تكون مصممة خصيصًا للخلية / الكائن الحي الذي يحتوي عليها. بعض قناديل البحر ، على سبيل المثال ، لديها بروتين يسمى بروتين الفلوريسنت الأخضر ( GFP) التي تمنحها خصائص صوفية وخضراء تتوهج في الظلام.

أشارت هذه القائمة إلى كتاب مدرسي يسمى بيولوجيا الخلية الأساسية ، الطبعة الرابعة في جميع أنحاء تكوينها. تم العثور على الجزء الأكبر من المادة في الصفحة 122. مؤلفو هذا الكتاب هم: بروس ألبرتس ، ودينيس براي ، وكارين هوبكين ، وألكسندر جونسون ، وجوليان لويس ، ومارتن راف ، وكيث روبرتس ، وبيتر والتر. لمزيد من القراءة ، يمكن شراء هذا الكتاب المدرسي من كتب Google [هنا]
(https://play.google.com/store/books/details/Bruce_Alberts_Essential_Cell_Biology_Fourth_Editio؟id=Cg4WAgAAQBAJ).


فيما يلي الوظائف الرئيسية للبروتينات والناقص

في الخلية ، البروتينات هي الجهات الفاعلة الرئيسية التي تقوم بالواجبات المحددة بواسطة المعلومات المشفرة في الجينات.

البروتينات ضرورية لنمو الجسم بشكل عام.

تلعب البروتينات دور المحفز الحيوي والمنظم الحيوي.

توفر البروتينات طاقة فورية خاصة أثناء فترة الطوارئ.

تساعد البروتينات في تحفيز التفاعلات الأيضية.

البروتينات هي العناصر الأساسية في تكرار الحمض النووي.

تساعد البروتينات بشكل فعال في نقل الجزيئات من مكان إلى آخر في الجسم.


ما هي أفضل مصادر البروتين؟

تشمل مصادر البروتين عالية الجودة ما يلي:

  • سمكة
  • دواجن
  • لحم البقر أو لحم الخنزير قليل الدهن (بكميات محدودة)
  • التوفو
  • بيض
  • منتجات الألبان

ولكن يمكنك الحصول على كل البروتين الذي تحتاجه من مصادر نباتية. وتشمل هذه:

  • المكسرات
  • بذور
  • البقوليات مثل الفول أو البازلاء أو العدس
  • الحبوب كالقمح أو الأرز أو الذرة

يمكنك الجمع بين كميات كبيرة منها مع أجزاء أصغر من المصادر الحيوانية ، مثل منتجات الألبان أو البيض للتأكد من حصولك على ما يكفي من الأحماض الأمينية.

قلل من كمية البروتين التي تحصل عليها من اللحوم المصنعة - مثل لحم الخنزير المقدد أو السجق أو اللحوم الباردة.


كيف ترتبط بنية البروتين بالوظيفة؟

تذكر أن البروتين يتكون من سلسلة طويلة من الأحماض الأمينية مرتبطة ببعضها البعض بترتيب معين. يحدد الترتيب المحدد للأحماض الأمينية كيفية تفاعلها معًا لتشكيل الشكل ثلاثي الأبعاد للبروتين. يحدد شكل البروتين وظيفته. لذلك ، فإن ترتيب الأحماض الأمينية يحدد شكل البروتين & # 8217s ، والذي يحدد وظيفته.

نظرًا لوجود 20 نوعًا من الأحماض الأمينية المختلفة ، يمكن دمجها معًا في عدد لا حصر له من الطرق عمليًا. هذا يعني أن هناك عددًا كبيرًا من أشكال البروتين المختلفة التي يمكن افتراضها بناءً على ترتيب الأحماض الأمينية. هذا مهم للغاية لأن البروتينات تؤدي العديد من الوظائف المختلفة داخل الخلايا.


أدوار بديلة للبروتينات

كل بروتين له دور محدد في أجسامنا. ومع ذلك ، اكتشف العلماء أن بعض البروتينات تؤدي أكثر من دور واحد.

على سبيل المثال ، تقود الدكتورة جوليا هورسفيلد مجموعة تطوير وتكوين الكروموسومات في جامعة أوتاجو. يبحث مختبرها في كيفية مشاركة بروتينات cohesin ، التي تنظم بنية الكروموسوم أثناء انقسام الخلية ، في التأكد من تشغيل الجينات أو إيقاف تشغيلها في الأوقات الصحيحة أثناء التطور. تركز جوليا وزملاؤها على تأثير انخفاض بروتينات الكوهيسين على التعبير الجيني في أسماك الزرد واستخدام هذه النتائج لفهم أمراض بشرية معينة بشكل أفضل


شاهد الفيديو: ما هي البروتينات الناقلة في الدم وماذا تنقل Plasma Transport Proteins (أغسطس 2022).